ObjectiveTo enable the discovery of more effective formulations for cosmetic and dermatological applications by understanding the interactions of widely used bioactive ingredients with skin biomolecular components.MethodsAffinities of six common oligopeptide utilized in biomedical application to five primary skin biomolecules (collagen, elastin, laminin, fibronectin and hyaluronic acid) were measured by monitoring their adsorption and subsequent self-assembly using quartz crystal microbalance with dissipation (QCM-D).ResultsChemical compositions of both the adsorbates (oligo peptides) and the substrates (skin constituents) influence the adsorption behaviour. Notably, the acetylated elastin-like peptide exhibits minimal adsorption, but the same peptide with a palmitoyl tail shows an order of magnitude higher adsorption, possibly due to the formation of self-assembled aggregates. However, the palmitoyl tail does not have the same effect on a collagen-like sequence. Collagen is the most adhesive skin component for the peptides; fibronectin, elastin and laminin are similar with reduced affinity, and hyaluronic acid has the least affinity. A collagen-binding peptide derived from the collagen- binding domain of the von Willebrand factor shows the fastest kinetics. These observed adsorption behaviours can be understood in terms of noncovalent electrostatic and hydrophobic interactions between the adsorbates and substrates.ConclusionsAdsorption studies of cosmetic product ingredients onto endogenous extracellular matrix components in the skin reported here are expected to provide valuable insights for evaluating their potential efficacy. ObjectifPermettre la d & eacute;couverte de formulations plus efficaces pour des applications cosm & eacute;tiques et dermatologiques en comprenant les interactions d'ingr & eacute;dients bioactifs largement utilis & eacute;s avec les composants biomol & eacute;culaires de la peau.M & eacute;thodesLes affinit & eacute;s de six oligopeptides couramment utilis & eacute;s dans les applications biom & eacute;dicales pour cinq biomol & eacute;cules cutan & eacute;es primaires (collag & egrave;ne, & eacute;lastine, laminine, fibronectine et acide hyaluronique) ont & eacute;t & eacute; quantifi & eacute;es en suivant la cin & eacute;tique de leur adsorption et leur auto-assemblage ult & eacute;rieur & agrave; l'aide d'une microbalance & agrave; cristal de quartz avec dissipation (QCM-D).R & eacute;sultatsLa compositions chimique des adsorbats (oligopeptides) et des substrats (constituants de la peau) influencent le comportement d'adsorption. Notamment, le peptide de type & eacute;lastine ac & eacute;tyl & eacute; pr & eacute;sente une adsorption minimale, alors que le m & ecirc;me peptide avec une terminaison palmitoyle pr & eacute;sente une adsorption d'un ordre de grandeur plus & eacute;lev & eacute;e, probablement en raison de la formation d'agr & eacute;gats auto-assembl & eacute;s. Cependant, la queue palmitoyle n'a pas le m & ecirc;me effet sur une s & eacute;quence de type collag & egrave;ne. Le collag & egrave;ne est le composant cutan & eacute; le plus adh & eacute;sif; la fibronectine, l'& eacute;lastine et la laminine sont similaires avec une affinit & eacute; r & eacute;duite, et l'acide hyaluronique a la moindre affinit & eacute;. Un peptide liant le collag & egrave;ne d & eacute;riv & eacute; du domaine de liaison au collag & egrave;ne du facteur von Willebrand pr & eacute;sente la cin & eacute;tique la plus rapide. Ces comportements d'adsorption observ & eacute;s peuvent & ecirc;tre compris en termes d'interactions & eacute;lectrostatiques non covalentes entre les adsorbats et les substrats.ConclusionsLes & eacute;tudes d'adsorption des ingr & eacute;dients des produits cosm & eacute;tiques sur les composants de la matrice extracellulaire endog & egrave;ne dans la peau rapport & eacute;es ici devraient fournir des informations pr & eacute;cieuses pour & eacute;valuer leur efficacit & eacute; potentielle. ZielWirksamere Formulierungen f & uuml;r kosmetische und dermatologische Produkte durch ein besseres Verst & auml;ndnis der Wechselwirkungen weit verbreiteter, bioaktiver Inhaltsstoffe mit biomolekularen Grundkomponenten menschlicher Haut.MethodenDie Affinit & auml;t von sechs h & auml;ufig in biomedizinischen Anwendungen verwendeten Oligopeptiden mit f & uuml;nf prim & auml;ren Hautbiomolek & uuml;len (Kollagen, Elastin, Laminin, Fibronektin und Hyalurons & auml;ure) wurde mittels Adsorption und anschlie ss enden Selbstorganisation mithilfe einer Quarzkristall-Mikrowaage mit Dissipation (QCM-D) gemessen.ErgebnisseDie chemische Zusammensetzung sowohl der Adsorbate (Oligopeptide) als auch der Substrate (Hautbiomolek & uuml;le) beeinflusst das Adsorptionsverhalten. Bemerkenswerterweise hat ein acetyliertes, Elastin-& auml;hnliches Peptid eine minimale Adsorption, w & auml;hrend das gleiche, jedoch mit einem Palmitoylschwanz ausgestattete Peptid eine um eine Gr & ouml;ss enordnung h & ouml;here Adsorption zeigt. Ursache ist m & ouml;glicherweise die Bildung selbstorganisierter Aggregate. Demgegen & uuml;ber hat der Palmitoylschwanz jedoch nicht die gleiche Wirkung auf eine kollagen & auml;hnliche Sequenz. Kollagen ist der f & uuml;r Oligopeptide am st & auml;rksten haftende Hautbestandteil; Fibronektin, Elastin und Laminin erzeugen eine in & auml;hnlichem Grad reduzierte Haftung, w & auml;hrend Hyalurons & auml;ure die geringste Affinit & auml;t f & uuml;r die Peptide hat. Ein Kollagen-bindendes Peptid, das von der Kollagen-bindenden Dom & auml;ne des von Willebrand-Faktors abgeleitet ist, zeigt die schnellste Bindungskinetik. Dieses beobachtete Adsorptionsverhalten kann im Hinblick auf nichtkovalente, elektrostatische und hydrophobe Wechselwirkungen zwischen den Adsorbaten und Substraten verstanden werden.SchlussfolgerungenUnsere Adsorptionsstudien kosmetischer Produktbestandteile an endogenen, extrazellul & auml;ren Matrixkomponenten in der Haut k & ouml;nnen wertvolle Erkenntnisse & uuml;ber ihre potenzielle Wirksamkeit liefern.
